Pelote aléatoire

Une pelote aléatoire est une conformation d'un polymère dans laquelle les unités monomères sont orientées de façon aléatoire, en étant néanmoins liées aux unités adjacentes.


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Polymère - Chimie physique - Processus stochastique

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  • elle prend l'aspect d'une pelote aléatoire. À grande échelle, cela correspond res- pectivement à un état solide ainsi qu'à un état souple, caoutchouteux.... (source : tel.archives-ouvertes)
  • Forces inter- et intra-moléculaires pour la modélisation moléculaire - Transition Hélice a/ Pelote aléatoire. Dynamique et diffusion des molécules : marche... (source : lmd.upmc)
  • Les hélices α sont indiquées en couleur, et les régions en pelote aléatoire sont en blanc. Cette structure ne contient pas de feuillets β.... (source : science-et-vie)
Polypeptide tridimensionnel en conformation pelote aléatoire

Une pelote aléatoire est une conformation d'un polymère dans laquelle les unités monomères sont orientées de façon aléatoire, en étant néanmoins liées aux unités adjacentes. Il ne s'agit pas d'une forme précise, mais d'une répartition statistique de formes pour l'ensemble des chaînes dans une population de macromolécules.


Le nom de cette conformation provient de l'idée que, en l'absence d'interactions spécifiques, stabilisantes, une chaîne polymère va «échantillonner» l'ensemble des conformations envisageables de manière aléatoire. De nombreux homopolymères linéaires, non ramifiés - en solution, ou au-dessus de leur température de transition vitreuse - se présentent sous forme de pelotes aléatoires (approximatives). Les copolymères issus de monomères de longueurs inégales se distribueront aussi en pelotes aléatoires si leurs sous-unités n'ont pas d'interactions spécifiques. Des parties de polymères ramifiés peuvent aussi se présenter sous forme de pelotes aléatoires.
En deçà de leur températures de fusion, la majorité des polymères thermoplastiques (polyéthylène, polyamide... ) présentent des régions amorphes où les chaînes s'approchent de pelotes aléatoires, alternant avec des régions cristallines. Les régions amorphes apportent de l'élasticité à la totalité, alors que les régions cristallines tendent au contraire à le rigidifier ainsi qu'à le consolider.

Des polymères plus complexes, comme des protéines avec des radicaux chimiques différents attachées à leur chaîne principale en interagissant entre elles, s'auto-assemblent dans des structures bien définies. Mais des segments de protéines, et de polypeptides dépourvus de structures secondaires, sont fréquemment reconnus comme présentant une conformation de pelote aléatoire dans laquelle les seules relations avérées sont les liaisons peptidiques entre résidus acido-aminés. Ce n'est pas en réalité le cas, la totalité est pondéré énergétiquement à cause des interactions entre chaînes d'acides aminés, avec une plus grande fréquence de présence des conformations de plus basses énergies. Qui plus est , même les séquences arbitraires d'acides aminés ont tendance à exhiber des liaisons hydrogène et une structure secondaire. Pour cette raison, l'expression de pelote statistique est quelquefois préférée. L'entropie conformationnelle associée avec l'état de pelote aléatoire contribue significativement à sa stabilisation énergétique et compte pour énormément dans la barrière d'énergie du repliement de protéine.

Une conformation de pelote aléatoire peut être détectée par des techniques spectroscopiques. L'arrangement des liaisons amines planes provoque un signal caractéristique en dichroïsme circulaire. Le déplacement chimique des acides aminés dans une conformation de pelote aléatoire est bien connu en résonance magnétique nucléaire (RMN). Les déviations comparé à ces signatures indiquent quelquefois la présence de structure secondaire, plutôt qu'une pelote aléatoire «pure». Qui plus est , il existe des signaux dans des expériences de RMN multidimensionnelle qui indique que des interactions stables et non-localisées entre acides aminés sont absentes des polypeptides dans ce type de conformation. De manière identique, dans les images produites par expériences de cristallographie, des segments de pelote aléatoire se traduisant par une diminution de la densité électronique ou du contraste. Un état aléatoirement replié dans toute chaîne polypeptidique peut être génèré par dénaturation du dispositif. Cependant, il existe des preuves que les protéines ne forment probablement jamais de pelotes aléatoires réelles, même quand elles sont dénaturées[1].

Modèle de chemin aléatoire : chaîne gaussienne

Chaîne aléatoire courte

Il existe un nombre énorme de manières envisageables pour une chaîne de se replier sous forme assez compacte, comme une pelote de ficelle avec de nombreux espaces vides, et comparativement nettement moins pour qu'elle soit plus ou moins étirée. Ainsi si chaque conformation est de probabilité égale ou possède un même poids statistique, les chaînes seront plus certainement en forme de boules qu'étendues - par effet purement entropique. La majorité des chaînes d'un ensemble seront par conséquent repliées de manière compacte. Ou de manière réciproque, c'est la conformation qu'adoptera n'importe laquelle d'entre elles la majorité du temps.
Considérons un polymère linéaire comme étant une chaîne librement constitutée de N sous-unités, chacune de longueur l, occupant un volume nul, aucune partie de la chaîne ne pouvant par conséquent exclure une autre de n'importe quel localisation. On considère généralement les segments de chacune de ce type de chaîne comme un ensemble défini par une marche aléatoire (ou «vol aléatoire») en trois dimensions, limité uniquement par la contrainte que chaque segment doit être joint à ses voisins. Ceci forme le modèle mathématique de chaîne aléatoire. La longueur maximale L de cette chaîne est bien entendu N x l. Si on considère que chaque conformation de chaîne envisageable possède un poids statistique semblable, on peut démontrer que la probabilité P (r) d'une chaîne polymère dans la conformation permettant d'avoir une distance r entre les terminaisons obéira à la loi de distribution décrite par la formule :

<img class=valeur efficace) entre les terminaisons de la chaîne, <img class=N1 / 2.
Bien que ce modèle soit nommé «chaîne gaussienne», la fonction de distribution ne suit pas une loi normale gaussienne. La fonction de distribution de probabilité pour la distance de terminaison à terminaison d'une chaîne gaussienne est non nulle uniquement pour r > 0 [2].

Polymères réels

Un polymère réel n'est pas «librement»-joint, c'est-à-dire que ses liaisons imposent des contraintes sur leurs voisinages respectifs. Une liaison chimique simple C-C forme un angle tétraédrique de l'ordre de 109, 5 degrés, par exemple, dans un alcane. La valeur de L est bien définie pour, par exemple, un polyéthylène ou un polyamide totalement étiré, mais est inférieur à N x l en raison du squelette non linéaire (zig-zag). Il y a cependant une rotation libre pour de nombreuses liaisons de la chaîne. Le modèle ci-dessus peut être perfectionné. Une longueur «effective» unité plus importante peut être définie de manière à ce que la chaîne soit définie comme liée librement, avec un N plus petit, de telle façon à ce que la contrainte L = N x l soit respectée. Ceci donne aussi une distribution gaussienne. Cependant, des cas spécifiques peuvent être aussi calculés exactement. La distance moyenne de terminaison à terminaison pour le polyméthylène (polyéthylène avec chaque -C-C- reconnu comme une sous-unité) à rotation libre (mais non librement lié) est l fois la racine carrée de 2 N, soit une augmentation de taille par un facteur 1, 4 à peu près. Contrairement au volume nul postulé dans une marche aléatoire, l'ensemble des segments de polymères réels occupant de l'espace à cause des rayons de van der Waals des atomes constitutifs, y compris les groupes substituants interférant avec les rotations de liaisons. Cela peut aussi être pris en compte dans les calculs. Ces effets accroissent la distance de terminaison à terminaison moyenne.

Leurs polymérisations étant un processus stochastique, les chaînes polymères dans toute population de polymères synthétiques auront des longueurs statistiquement distribuées. Dans ce cas, N sera reconnu comme une valeur moyenne. Qui plus est , de nombreux polymères ont des ramifications aléatoires.

Même avec des corrections pour les contraintes locales, le modèle de marche aléatoire ignore les interférences stériques entre chaînes, et entre des parties différentes d'une même chaîne. Une chaîne peut quelquefois ne pas sortir d'une conformation précise pour aller vers une conformation proche par un petit déplacement car une de ses parties devra passer au travers d'une autre, ou au travers d'un voisin. On pourra uniquement indiquer que le modèle de pelote aléatoire par chaîne parfaite est pour le moins une indication qualitative des formes et dimensions des polymères réels en solution, et , pour l'état amorphe, aussi longtemps qu'il n'existe que de faibles interactions physicochimiques entre monomères. Ce modèle, et la théorie de la solution de Flory-Huggins, pour laquelle Paul Flory reçut le prix Nobel de chimie en 1974, s'appliquent principalement aux solutions parfaites par conséquent diluées. Mais il existe des raisons de penser (par exemple par des études en diffraction de neutrons) que les effets stériques peuvent disparaître, c'est-à-dire que sous certaines conditions, les dimensions de chaînes des polymères amorphes ont approximativement la taille parfaite calculée[3].

Lorsque des chaînes scindées interagissent, surtout dans la formation de régions cristalline des thermoplastiques solides, une approche mathématique différente doit être utilisée.

Des polymères plus rigides tels les polypeptides hélicoïdaux, le Kevlar ou la double chaîne d'ADN peuvent être gérés par le modèle du ver (en) .

Notes et références

  1. D. Shortle and M. Ackerman, Persistence of native-like topology in a denatured protein in 8 M urea, Science 293 (2001), pp. 487–489
  2. En réalité, la fonction de distribution de la chaîne gaussienne est aussi non-physique pour les chaînes réelles, car il existe une probabilité non nulle pour des longueurs supérieures à celle de la chaîne étendue. Cela provient du fait que la formule n'est réellement valable que pour le cas précis des chaînes de longueurs illimitées. Cependant, les probabilités étant particulièrement faibles, cela ne pose en pratique pas de problème.
  3. [pdf] CH 3

Annexes

Liens externes


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